digestão de alimentos

Digestão de proteínas

Estrutura proteica

As proteínas são formadas pela união de moléculas mais simples, chamadas aminoácidos, que se ligam umas às outras por meio de ligações peptídicas. Duas moléculas de aminoácidos formam um dipeptídeo, três um tripeptídeo e assim por diante. Fala-se de polipeptídeo como esta cadeia é composta de menos de 100 aminoácidos e proteínas quando o número de unidades individuais excede este limiar.

Cerca de 50.000 moléculas de proteínas diferentes são reconhecidas no corpo humano, cuja função é determinada pela sua sequência de aminoácidos. Através de uma série de reações, nosso corpo é capaz de auto-sintetizar as proteínas de que necessita a partir dos aminoácidos individuais contidos nos alimentos.

Como as proteínas são muito grandes para serem absorvidas como tal e transportadas na corrente sanguínea, algumas enzimas presentes no lúmen do trato gastrointestinal intervêm em sua digestão, decompondo-as em aminoácidos individuais.

Digestão de proteínas

Durante o processo digestivo, a maioria das proteínas é completamente reduzida nos aminoácidos isolados. A digestão dessas macromoléculas começa no estômago, onde a ação combinada de pepsinogênio e ácido clorídrico leva à formação de oligopeptídeos (cadeias curtas de aminoácidos formados por menos de dez unidades).

O ácido clorídrico, além de transformar pepsinogênio em pepsina, destrói grande parte da carga bacteriana, promove a absorção de ferro e a síntese de suco entérico, bile, bicarbonatos e enzimas pancreáticas. A secreção do estômago é influenciada por fatores nervosos (cheiro, sabor da comida e condicionamento), mecânica (distensão das paredes gástricas), química (presença de oligopeptídeos) e hormonal (gastrina).

A digestão de proteínas é completada por proteases intestinais de origem pancreática (derramadas no duodeno) e produzidas pela membrana do mesmo intestino (colocada na faixa em forma de escova). Por essa razão, a digestão de proteínas é normal mesmo após a remoção cirúrgica do estômago.

As proteases são divididas em endoproteases (elas hidrolisam as ligações peptídicas internas às proteínas: quimotripsina, elastase, tripsina) e exopeptidases (elas hidrolisam o aminoácido da proteína terminal: carboxipeptidase, aminopeptidase, dipeptidase).

No nível intestinal, a digestão das proteínas é completada e os aminoácidos únicos, dipéptidos e tripéptidos, podem ser absorvidos e transportados para o fígado por transportadores específicos. Depois de atingir essa glândula grande, os aminoácidos individuais podem:

  • ser usado como tal para desempenhar funções especiais (eles intervêm na resposta imune, na síntese de hormônios e vitaminas, na transmissão de impulsos nervosos, na produção de energia e como catalisadores em muitos processos metabólicos)
  • participar na síntese de proteínas, um processo inverso ao processo digestivo que visa fornecer ao corpo materiais para o crescimento, manutenção e reconstrução de estruturas celulares
  • se presentes em excesso, são utilizados para fins energéticos (gliconeogênese) ou convertidos em gordura de deposição.

Uma pequena proporção de proteína nos alimentos não é absorvida e é eliminada como tal com as fezes (5%). Alguns peptídeos formados por mais de três aminoácidos são absorvidos pela transcitose e, como tal, podem representar um fator significativo para o desenvolvimento de alergias e intolerâncias alimentares.

A absorção de proteínas inteiras, não digeridas, só é possível no recém-nascido. Este fenômeno é essencial para a absorção de anticorpos transmitidos pelo leite materno.

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