Estrutura e funções
A hemoglobina é uma metaloproteína contida nos glóbulos vermelhos, responsável pelo transporte de oxigênio na corrente sanguínea. De fato, o oxigênio é apenas moderadamente solúvel em água; portanto, as quantidades dissolvidas no sangue (menos de 2% do total) não são suficientes para satisfazer as demandas metabólicas dos tecidos. A necessidade de uma portadora específica é, portanto, evidente.
No fluxo circulatório, o oxigênio não pode se ligar direta e reversivelmente às proteínas, como acontece com metais como cobre e ferro. Não surpreendentemente, no centro de cada subunidade proteica da hemoglobina, envolta em um invólucro de proteína, encontramos o chamado grupo protético EME, com um coração metálico representado por um átomo de ferro no estado de oxidação Fe2 + (estado reduzido), que liga o oxigênio reversivelmente.
Análise de sangue
- Valores de hemoglobina normal no sangue: 13-17 g / 100 ml
Nas mulheres, os valores são em média 5 a 10% mais baixos que os homens.
Causas possíveis de alta hemoglobina
- policitemia
- Estada prolongada na altura
- Doenças pulmonares crônicas
- doença cardíaca
- Doping sanguíneo (uso de eritropoietina e derivados ou substâncias que imitam sua ação)
Causas possíveis de baixa hemoglobina
- anemia
- Deficiência de ferro (sideropenia)
- Sangramento abundante
- carcinomas
- gravidez
- talassemia
- queimaduras
O teor de oxigênio no sangue é então dado pela soma da pequena quantidade dissolvida no plasma com a fração ligada ao ferro hemoglobínico.
Mais de 98% do oxigênio presente no sangue é ligado à hemoglobina, que por sua vez circula na corrente sanguínea alocada dentro dos glóbulos vermelhos. Sem a hemoglobina, portanto, os eritrócitos não poderiam realizar sua tarefa como transportadores de oxigênio no sangue.
Dado o papel central deste metal, a síntese de hemoglobina requer um suprimento adequado de ferro com a dieta. Cerca de 70% do ferro presente no corpo está de fato contido nos grupos de hemoglobina EME.
A hemoglobina é composta de 4 subunidades estruturalmente muito semelhantes à mioglobina *.
A hemoglobina é uma metaloproteína grande e complexa, caracterizada por quatro cadeias proteicas globulares, respectivamente enroladas em torno de um grupo EME contendo Fe2 +.
Para cada molécula de hemoglobina, encontramos quatro grupos EME envoltos pela cadeia globular relativa de proteínas. Como existem quatro átomos de ferro em cada molécula de hemoglobina, cada molécula de hemoglobina pode ligar-se a quatro átomos de oxigênio, dependendo da reação reversível:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Como é sabido pela maioria, a tarefa da hemoglobina é levar oxigênio para os pulmões, liberá-lo para as células que precisam dele, remover o dióxido de carbono e liberá-lo nos pulmões, onde o cile começa novamente.
Durante a passagem do sangue para os capilares dos alvéolos pulmonares, a hemoglobina liga-se a si mesma, que subsequentemente cede aos tecidos na circulação periférica. Essa troca ocorre porque as ligações de oxigênio com o grupo EME de ferro são lábeis e sensíveis a muitos fatores, sendo o mais importante deles a tensão ou pressão parcial de oxigênio.
Ligação de oxigênio à hemoglobina e efeito de Bohr
Nos pulmões, a tensão de oxigênio no plasma aumenta devido à difusão do gás dos alvéolos para o sangue (↑PO2); esse aumento faz com que a hemoglobina se ligue com avidez ao oxigênio; o oposto acontece nos tecidos periféricos, onde a concentração de oxigênio dissolvido no sangue diminui (↓ PO2) e aumenta a pressão parcial de dióxido de carbono (↑ CO2); Isso faz com que a hemoglobina libere oxigênio carregando CO2. Ao simplificar o conceito tanto quanto possível, mais dióxido de carbono está presente no sangue e menos oxigênio permanece ligado à hemoglobina .
Embora a quantidade de oxigênio fisicamente dissolvida no sangue seja muito baixa, ela desempenha um papel fundamental. De fato, esta grandeza influencia fortemente a força de ligação entre o oxigênio e a hemoglobina (além de ser um importante valor de referência na regulação da ventilação pulmonar).
Resumindo com um gráfico, a quantidade de oxigênio ligado à hemoglobina aumenta em relação à pO2 após uma curva sigmóide:
O fato de a região do plateu ser tão grande coloca uma importante margem de segurança na saturação máxima da hemoglobina durante a passagem nos pulmões. Embora a pO2 no nível alveolar seja normalmente igual a 100 mm Hg, observando-se a figura como também uma pressão parcial de oxigênio igual a 70 mmHg (ocorrência típica de algumas doenças ou permanência em alta altitude), as porcentagens de hemoglobina saturada fique perto de 100%.
Na região de inclinação máxima, quando a tensão parcial de oxigênio cai abaixo de 40 mmHg, a capacidade de ligação da hemoglobina ao oxigênio cai rapidamente.
Em condições de repouso, a PO2 nos fluidos intracelulares é de aproximadamente 40 mmHg; Nesse contexto, para as leis dos gases, o oxigênio dissolvido no plasma se difunde para os tecidos mais pobres que o O2 através da membrana capilar. Como resultado, a voltagem do plasma do O2 cai ainda mais e isso promove a liberação de oxigênio da hemoglobina. Durante o esforço físico intenso, no entanto, a tensão de oxigênio nos tecidos cai para 15 mmHg ou menos, pelo que o sangue é fortemente depletado de oxigênio.
Como resultado, em condições de repouso, uma quantidade importante de hemoglobina oxigenada deixa os tecidos, permanecendo disponível em caso de necessidade (por exemplo, para lidar com um aumento súbito no metabolismo em algumas células).
A linha contínua mostrada na imagem acima é chamada de curva de dissociação da hemoglobina; é tipicamente determinado in vitro a pH 7, 4 e a uma temperatura de 37 ° C.
O efeito de Bohr tem consequências tanto na ingestão de O2 no nível pulmonar quanto na sua liberação no nível tecidual.
Onde há mais dióxido de carbono dissolvido na forma de bicarbonato, a hemoglobina libera oxigênio mais facilmente e é carregada com dióxido de carbono (na forma de bicarbonato).
O mesmo efeito é obtido pela acidificação do sangue: quanto mais o pH do sangue diminui e menos oxigênio permanece ligado à hemoglobina; Não é por acaso que o dióxido de carbono é dissolvido no sangue, principalmente na forma de ácido carbônico, que se dissocia.
Em homenagem ao seu descobridor, o efeito do pH ou dióxido de carbono na dissociação do oxigênio é conhecido como o efeito de Bohr.
Como antecipado, em um ambiente ácido a hemoglobina libera oxigênio mais facilmente, enquanto em um ambiente básico a ligação com o oxigênio é mais forte.
Entre outros fatores que podem alterar a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, lembremo-nos da temperatura. Em particular, a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio diminui com o aumento da temperatura corporal. Isso é particularmente vantajoso durante os meses de inverno e primavera, já que a temperatura do sangue pulmonar (em contato com o ar do ambiente externo) é menor do que a alcançada no nível dos tecidos, onde o suprimento de oxigênio é facilitado. .
O 2, 3 difosfoglicerato é um intermediário da glicólise que influencia a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. Se suas concentrações dentro do glóbulo vermelho aumentam, a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio diminui, facilitando assim a liberação de oxigênio para os tecidos. Não é por acaso que as concentrações eritrocitárias de 2, 3-difosfoglicerato aumentam, por exemplo, na anemia, na insuficiência cardiopulmonar e durante a permanência em grandes altitudes.
Em geral, o efeito do bisfosfoglicerato 2.3 é relativamente lento, especialmente quando comparado com a resposta rápida a mudanças no pH, temperatura e pressão parcial do dióxido de carbono.
O efeito de Bohr é muito importante durante o trabalho muscular intenso; em tais condições, de fato, nos tecidos mais expostos ao estresse, há um aumento local na temperatura e pressão do dióxido de carbono, e, portanto, da acidez do sangue. Como explicado acima, tudo isso favorece a liberação de oxigênio para os tecidos, deslocando a curva de dissociação da hemoglobina para a direita.
