A tripsina e a quimotripsina são duas enzimas chave na digestão de proteínas alimentares. Ambos são produzidos e secretados como zimogênios, ou seja, em forma inativa, a partir do pâncreas; o precursor zimogênico da tripsina é chamado tripsinogênio, enquanto o da quimotripsina é chamado quimotripsinogênio.
A tripsina e a quimotripsina pertencem à grande família de enzimas proteolíticas (envolvidas na digestão de proteínas) e ao subgrupo da endopeptidase. Essas substâncias - incluindo também a pepsina gástrica e a elastase pancreática - atacam as ligações peptídicas dentro da cadeia de aminoácidos, dando origem a fragmentos moleculares menores. As enzimas pertencentes ao segundo grupo, a das exopeptidases, completam o trabalho de tripsina e quimotripsina, destacando aminoácidos individuais das extremidades da cadeia peptídica; pertencem a essa família as carboxipeptidases pancreáticas (A1, A2 e B, que atacam a extremidade carboxílica), mas também as aminopeptidases (que atacam a extremidade aminoterminal) e as dipeptidases, ambas produzidas e secretadas pela mucosa do intestino delgado. Algumas carboxipeptidases, semelhantes ao que foi observado para tripsina (tripsinogênios) e quimotripsina (quimotripsinogênio), são secretadas pelo pâncreas em uma forma inativa. Nos três casos, a enzima envolvida no processo de ativação enzimática é a enteropeptidase, uma proteína produzida e secretada pelas células da mucosa duodenal; mais especificamente, a enteropeptidase é específica para o tripsinogênio, que, uma vez convertido em tripsina, também ativa as outras enzimas proteolíticas, incluindo o mesmo tripsinogênio.
As diferenças funcionais entre tripsina e quimotripsina simplesmente dizem respeito à sua especificidade, que é a capacidade de reconhecer e separar apenas as ligações formadas por aminoácidos específicos. A tripsina intervém principalmente nas ligações peptídicas que envolvem aminoácidos básicos (como arginina e lisina), enquanto a quimotripsina predomina na hidrólise os laços envolvendo tirosina, fenilalanina, triptofano, leucina e metionina.
Graças às várias enzimas proteolíticas, com a contribuição da acidez gástrica, as proteínas da dieta - originalmente formadas por várias dezenas de aminoácidos - são decompostas em dipéptidos, tripéptidos e aminoácidos livres, todas substâncias facilmente absorvíveis que são dos capilares da mucosa intestinal. transportado para o fígado.
Tripsina e quimotripsina nas fezes
A determinação de quimotripsina e tripsina nas fezes é utilizada e, acima de tudo, no passado, como um teste indireto da capacidade funcional do pâncreas exócrino. Se algo no nível desta glândula não funcionar adequadamente, é lógico esperar uma síntese reduzida de tripsina e quimotripsina, que também será deficiente nas fezes. O teste tem boa sensibilidade, mas é sobrecarregado pelo risco real de falsos positivos e falsos negativos. O uso de laxantes, por exemplo, diminui a concentração de enzimas em material fecal, enquanto a ingestão de extratos digestivos pancreáticos (como a pancreatina) ou vegetais (por exemplo, o caule de abacaxi, mamão, papaína e bromelaína) são a causa de resultados falso-negativos. Também a flora bacteriana intestinal tem uma ligeira influência na quantidade de tripsina e quimotripsina que atingem inalteradas nas fezes; por esse motivo, o uso de antibióticos pode produzir falsos negativos; pelo contrário, na presença de diverticulose e outras condições que favorecem a proliferação bacteriana, resultados falso-positivos podem ser registrados.
Uma aplicação clássica do ensaio de tripsina e quimotripsina nas fezes é a detecção de insuficiência pancreática em pacientes com fibrose cística. Uma das conseqüências dessa doença é o comprometimento do transporte normal de tripsina e outras enzimas digestivas do pâncreas para o duodeno; por este motivo, no nascimento, as fezes da criança que sofre de fibrose cística são particularmente compactas, a ponto de causar obstrução intestinal. Como resultado, quantidades particularmente pequenas de quimotripsina e tripsina no mecônio são registradas.
